Изоферменттер жайлы жалпы түсінік

Изофермент дегеніміз – (грек тілінен аударғанда isos – тең, бірдей және фермент деген сөзден шыққан) —  бір ферменттің әр түрі, олардың полипептидтік құрылысында бір-бірінен айырмашылықтары, өзгешеліктерінің болуы. Олар бір түрге жататындардың ағзасында немесе жеке клеткасында кездеседі, олардың катализдік активтілігі әр түрлі болады. Изоферменттер немесе изоэнзимдар — бұл ферменттiң бiр реакциясын катализдейтiн көптiк формалары, бiрақ субстратқа, катализделетiн (белсендiлiк ) реакцияның максимал жылдамдығына, электрофоретиялық қуаттылығына немесе реттегіш қасиеттерінің жақындығына,жеке алғанда физикалық және химиялық қасиеттері бойынша бiр-бiрiмен айырмашылығы болады.

Изоферменттер басқа да изофункционалдық белоктар секілді бір функцияны яғни бір қызметті атқарады, бір ғана реакцияны катализдейді. Бірақ изоферменттердің  қатарына байланысты құрылысы өзгеруі мүмкін, мысалы алатын болсақ, молекулалық белсенділігі бойынша, рекцияның кинетикасы бойынша, және де тұрақтылықтары бойынша өзгерістері, айырмашылықтары болады. Негізінде изоферменттердің ерекшеліктері олардың біріншілік құрылымының генетикалық мерзімдік айырмашылықтарында, әдетте ондай айырмашылықтар көп байқалмайды. Синтезден кейін ферменттердің молекулалары өзгеріп түрленген соң оларды изофермент деп атауға болмайды. Фосфорланған және де дифосфорланған май ұлпасын ыдыратушы ферменттер изоферменттер болып табылмайды. Глюкозаның изоферменттерін және гексокиназаның изоферменттерін бірінші мысал ретінде алсақ болады. Бұл екі киназа глюкозаны глюкоза-б-фосфатқа айналдырады, бірақ Михаэлис тұрақтысы бойынша өзгешеленеді, сонымен қатар организмдегі оқшау бөлігі бойынша: Глюкокиназа – ол бауырда болатын фермент, ал гексокиназа- ол бауырда, бұлшықетте және басқа да мүшелерде кездеседі. Изоферменттердің тағы бір мысалы ретінде амилазаны қарастыруға болады . Амилаза түрлері яғни панкреатиялық амилаза мен сілекез бездерінде кездесетін амилаза амин қышқылдығы тізбегі және қасиеттері бойынша айырмашылықтары бар. Яғни сілекейде және ұйқы безінде болатын α – амилаза крахмалдың ыдырауын катализдейді, екеуі де бір реакцияны жүргізеді. Бірақ осы екеуінің ерігіштігі және pH мы екі түрлі.

Ферменттiң үшiншi мысалы  болатын изоферменттер — креатинфосфокиназа болып табылады .Креотинфосфокиназа — бұл бұлшық етте, қаңқа бұлшық еттерінде, ми, қалқанша безі торшасында болатын фермент. Бұл ферменттiң изотүрi, қаңқалы бұлшық еттердiң креатинфосфокиназалары амин қышқыл тiзбегi бойынша айырмашылығы болады. Мысалы, бұл миокардтың бұзылуы, миокард инфарктiнде қандағы КФГi  қан изотүрiн анықтап, дифференциалдауға мүмкiндiк бередi.

Ең үлкен клиникалық мәнінде креатинкиназалардың (фракция ) келесi изоферменттерi болады: КК-МВ (миокарданың торшаларының бұзылу кезінде өзгеретiн жүрек изофермент) КК-ВВ , (мидың торшаларының патологиясын бейнелейтін ми изоферменті) КК-ММ, (бұлшық еттiк изофермент, қаңқалы бұлшық еттерде болады)

Тірі табиғатта ферменттердің екі  молекуладан тұратын және де әртүрлі құрылымға яғни біріншілік, екіншілік, үшіншілік және төртіншілік құрылымдарға ие болатын суббірліктер көп. Суббірліктерді протомерлер деп те атайды. Ал бiрiккен олигомер молекуласын – мультимерлер деп атайды.

Кейбiр олигомер ферменттерiнiң құрылымдық үлгiлерi.

А — глутаматдегидрогеназы молекуласы, 6 протомеоден тұрады;

Б — рнк полимераза молекуласы;

В — каталазаның молекуласының жартысы;

Г — Пи молекулалық кешен.

Изоферменттер (суббiрлiктер ) бiрнеше полипептидтi шынжырлардан тұрады және ферменттiң төрттiк құрылымдарын әр түрлi әдiстермен құрастырады.Осылайша,организмдегі тізбекке лактатдегидрогеназа ферментiнiң екi формасы бар: бірі қаңқалы бұлшықеттерге тән болса, екіншісі жүрек бұлшық еттеріне тән.Сонымен бiрге басқа организмдарда бұл ферменттiң 5 формалары табылған; әрбiр мұндай (тетрамер ) форма екi түрлердiң 4 белокты суббiрлiктерiнен құрастырылған. Изоферменттер электрофорез арқылы бөлiне алады.

Лдг немесе лактатдегидрогеназа —  сүт қышқылын түзуші және глюкозаның тотығуын процессіне қатысатын фермент.(сүт қышқылының тұзы) Лактат — тыныс алу жолдарытың торшаларындағы пайда болады. Лдг адам барлық органдарында болады, көбінесе қаңқа бұлшық еттерінде, жүрек бұлшықеттерінде, бауырда, бүйректе көп болады. Көбiнесе ауалы зат алмасуы бар оргондар мен тыныс алу жолдарында (жүрек, ми, бүйрек)кездесетін изоферменттер — Лдг1 және Лдг2 ферменттері. анаэробтық зат алмасуы бар оргондарда (бауыр, қаңқа бұлшық еттер) — Лдг4 және Лдг5 изоферменттері басым болады. Сау адамның қан сарысуларында Лдгтiң барлық бес изоферменттерi үнемi кездеседі. Лдг изоферменттердiң белсендiлiгiнiң қатынасы тураланып отырады: Лдг5 Лдг4 Лдг3 Лдг1 Лдг2. Бір органның бұзылуы қан сарысуының изоферменттiк спектрiн өзгертедi